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《山西大学》 2006年
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镓(Ⅲ)、铬(Ⅲ)-转铁蛋白配合物性质及转运机制研究

李英奇  
【摘要】:本论文着重从分子水平和细胞水平探讨了Ga~(3+)、Cr~(3+)与转铁蛋白(Tf)结合的性质以及转铁蛋白受体介导Ga~(3+)、Cr~(3+)-apoTf配合物的转运机制,试图揭示Ga~(3+)、Cr~(3+)-转铁蛋白配合物分别在抗癌和治疗糖尿病方面的作用机理。实验主要结果如下: 一.分子水平探讨Ga~(3+)、Cr~(3+)与Tf结合的性质 1.伴清蛋白(OTf)是转铁蛋白家族中重要的一种蛋白,它具有运输铁离子和抗菌的作用。但金属离子在OTf的N-和C-端结合部位的键合和释放行为是不同的,这可能与两个位点在水溶液中的结构有关。为了探求OTf两位点的差异,以Ga~(3+)为探针研究了Ga~(3+)与酚羟基类化合物(包括8-羟基喹啉、水杨酸、EHPG、HBED和OTO的相互作用。结果表明N-端金属位点的Tyr92和Tyr191的酚羟基与邻近残基之间形成分子内O—H…O氢键,而C-端金属位点的Tyr431和Tyr524的酚羟基与邻近残基之间形成分子内O—H…N氢键。 2.使用紫外差光谱、荧光光谱方法测定了Cr~(3+)与OTf结合的热力学及动力学性质。 (1) 条件稳定常数及结合部位选择性:在pH7.4、0.1M Hepes条件下,HCO_3~-、C_2O_4~(2-)作伴阴离子时,Cr~(3+)优先占据脱铁伴清蛋白(apoOTf)C-端结合部位;使用紫外差光谱测定了Cr~(3+)与apoOTf结合的条件稳定常数分别为1gK_1=5.65+0.12,1gK_2=13.08+0.24。 (2) 构象变化实验:(a) 用同步荧光光谱检测Cr~(3+)与蛋白结合后,蛋白内部的酪氨酸与色氨酸残基环境变化甚微;(b) 共振光散射测定Cr~(3+)与蛋白结合后,最大峰位处的荧光强度逐渐增强,且与N-端结合后增加的体积大于与C-端结合后增加的体积,表明Cr~(3+)与蛋白结合后蛋白分子构象发生了改变;(c) 荧光偏振光实验表明Cr~(3+)与蛋白结合前后,对整个分子的球型形状结构没有影响;(d) TNS、Tb~(3+)探针研究表明Cr~(3+)-OTf与Cr~(3+)-OTf-Cr~(3+)具有不同的构象,TNS与Tb~(3+)不是结合在同一位点上;(e)Cr~(3+)与蛋白的结合稳定了蛋白的结构。
【学位授予单位】:山西大学
【学位级别】:博士
【学位授予年份】:2006
【分类号】:O641.4

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