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《辽宁师范大学》 2007年
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鱿鱼肝脏中鱼油和降血压活性肽的制备及研究

郭无瑕  
【摘要】: 本研究以鱿鱼肝脏为原料,提取鱼油和蛋白质,用酶解的方法水解蛋白质制备血管紧张素转换酶(ACE)抑制肽,并对其酶解条件进行优化以及对ACE抑制肽进行初步分离。为鱿鱼肝脏在食品、药品和饲料方面的应用提供了理论依据,以实现鱿鱼肝脏中蛋白质和油脂得以综合利用,减少废弃物的排放。 一、测定了鱿鱼肝脏的组成成分,采用凯氏定氮法测得蛋白质含量为14.51%(W/W),索氏提取法测得油脂含量为32.24%(W/W)。 二、分离肝脏中的蛋白质和油脂,采用高压蒸煮法提取鱼油,将剩余粗蛋白用丙酮处理三次除脂,蛋白质的得率约为湿重的20%。 三、油脂的精炼,利用磷酸脱胶、氢氧化钠脱酸、活性白土脱色、旋转蒸发真空处理脱腥,得到精炼鱿鱼油。其色泽浅黄、澄清,具有淡鱼腥味,理化指标达到SC/T3502-2000精制鱼油的一级标准。通过气相色谱/质谱分析检测鱿鱼油的脂肪酸组成,其中多不饱和脂肪酸含量较高,主要物质是EPA和DHA,含量分别为13.1%和20.3%。 四、蛋白酶水解鱿鱼肝脏蛋白,应用七种不同的蛋白酶进行酶解,最终选择胃蛋白酶为水解用酶。以ACE抑制活性和水解度为指标,对胃蛋白酶水解鱿鱼肝脏蛋白的条件进行优化,确定最佳条件为:底物浓度2.5%,酶与底物的质量比2%,在37℃条件下酶解20h。 五、活性肽的分离,将鱿鱼肝脏蛋白的酶解液经过截留分子量为10000Da的滤膜超滤处理后,用SephadexG-25初步分离,洗脱得到5个洗脱峰,其中粗分物组分Ⅱ的ACE抑制活性较高,其半抑制浓度(IC50)为1.63mg/mL。其中组分Ⅱ的ACE抑制活性在温度4~100℃、pH值2~12之间基本没有变化。而且依次用胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶酶解组分Ⅱ,其对ACE抑制活性的变化不大。用Lineweaver-Burk法分析组分Ⅱ对ACE的抑制模式为竞争性抑制。 六、将粗分物组分Ⅱ用DEAE阴离子交换柱和SephadexLH-20继续分离纯化,最终得到两个组分,用反相高效液相色谱C18柱检测其纯度。结果显示两个组分都尚未分纯,但可以为进一步分离、纯化与鉴定鱿鱼肝脏蛋白酶解产物中的ACE抑制肽提供一定的理论依据。
【学位授予单位】:辽宁师范大学
【学位级别】:硕士
【学位授予年份】:2007
【分类号】:Q50

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【引证文献】
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