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《复旦大学》 2003年
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植物中可异戊烯化修饰的重要功能蛋白的研究

董爱武  
【摘要】: 钙调素(Calmodulin, CaM)是真核生物中高度保守的一种小的热稳定性钙离子结合蛋白。我们首次从水稻中获得了一个特殊的、具有异戊烯化修饰位点的新型钙调素类似蛋白基因,该基因编码的蛋白质由187个氨基酸构成,命名为OsCaM61,其N端的149个氨基酸与已知序列的动物、植物钙调素比较,有90%的同源性;而其C端的38个氨基酸中富含碱性氨基酸并在C末端含有一个异戊烯化修饰位点。体外活性测定实验表明,OsCAM61可以激活钙调素的靶酶,说明它具有钙调素的功能。利用绿色荧光蛋白(Green Fluorescent Protein, GFP) 作为标记,研究了OsCAM61在烟草细胞中的定位, GFP-OsCAM61融合蛋白(具有开放的异戊烯化修饰位点)定位于细胞质膜和细胞器膜上,而OsCAM61-GFP(异戊烯化修饰位点被GFP封闭)定位于细胞核的核质中。用抑制异戊烯合成途径的Mevinolin处理转化了GFP-OsCAM61的烟草细胞,原来定位于膜上的GFP-OsCAM61则进入细胞核,说明异戊烯化的OsCAM61结合在膜上而它的非异戊烯化形式存在于细胞核质中,因此,OsCAM61同时受钙信号和异戊烯代谢的调控,并可能在钙信号传递和异戊烯代谢的协调过程中发挥功能。
【学位授予单位】:复旦大学
【学位级别】:博士
【学位授予年份】:2003
【分类号】:Q946

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