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受磷蛋白的空间结构及其分子动力学模拟

汤孛  
【摘要】: 肌浆网钙泵是将钙离子从细胞质内转运到肌浆网内的重要跨膜蛋白,它的活性受到与之相互作用的受磷蛋白的调控。受磷蛋白存在磷酸化和非磷酸化两种可逆状态,非磷酸化时会抑制钙泵的活性,磷酸化时会减小这种抑制作用。受磷蛋白的在生物体中的空间结构一直是一个受关注的焦点。本文通过总结受磷蛋白空间结构的研究进展,利用分子动力学模拟的方法,对其空间结构进行了系统的模拟和研究。 我们将核磁共振所得到的风铃草结构单链的前22个残基取出,并且分别保持原始结构,而对第16位和第17位分别进行磷酸化,第9位进行单点突变,得到四个不同的肽段,然后使用AMBER模拟软件将肽段分别置于不同的溶剂和离子浓度条件下,得到八个不同的模拟体系。分别依次进行能量最小化、升温、平衡,和10纳秒的模拟过程。另外还对单链和五聚体在水环境中进行了10纳秒的模拟。 分析轨迹发现:原始结构的肽段可以很好的保持螺旋结构;两个位点的磷酸化均会使肽段的结构区域无序化;第9位的单点突变会在此处形成一个弯折;在高离子浓度和磷酸化的共同作用下,肽段的结构会更加无序;受磷蛋白单体中存在胞质区和膜内区两个螺旋肽段;胞质区螺旋肽段会倾向于弯折向膜内区螺旋肽段;膜内区亮氨酸/异亮氨酸拉链结构紧密连接了五条单链。


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