收藏本站
《南京林业大学》 2017年
收藏 | 手机打开
二维码
手机客户端打开本文

蚕丝蛋白的纳米纤维的制备与应用

郑可  
【摘要】:本论文通过甲酸预处理,利用次氯酸钠(NaClO)氧化天然蚕丝纤维获得表面带有负电荷的纳米纤维。当采用10 mmol/g蛋白的NaClO用量时,此时反应体系蛋白浓度为5g/L,桑蚕丝羧基浓度从0.293 mmol/g蛋白增加至0.720 mmol/g蛋白,此时水不溶部分(固形物)回收率为79.61%;柞蚕丝羧基羧基浓度从0.347 mmol/g蛋白增至0.833 mmol/g蛋白,此时水不溶部分回收率为73.01%。将氧化后的桑蚕丝和柞蚕丝固形物在水中进行超声分散,可以分别获得桑蚕丝纳米纤维(直径为105±27 nm)以及柞蚕丝纳米纤维(直径为112±33 nm),两者长度均在1μm以上,具有较高长径比。蚕丝纳米纤维对环境pH具有敏感性,表现出了随pH变化的聚集—再分散现象。在pH 5和pH 3时,分别有80.1%和90.9%的桑蚕丝纳米纤维聚集沉淀;柞蚕丝纤维沉淀质量则分别85.7%和93.6%。沉淀出的聚集体中纳米纤维质量分数约为20%,相较于原始的纳米纤维分散液浓度(质量分数约为0.2%)提高了100倍左右。此外,将这些聚集体重新置于pH7的水溶液中搅拌10 min以上,它们可重新分散成为均一稳定的纳米纤维分散液。NaClO对蛋白的氧化作用同样适用于溶解再生后蚕丝蛋白溶液。当NaClO用量为2mmol/g蛋白时,此时蛋白浓度为50 g/L,蚕丝蛋白中羧基浓度从0.34 mmol/g蛋白增加至1.09 mmol/g蛋白,对应于蛋白中47%的丝氨酸得到氧化;此时通过透析后,85%以上的丝蛋白得到保留。氧化后再生蚕丝蛋白(OxSF)溶液具有明显自组装行为,其自组装过程在较低温度下遵循动力学过程,受到表面电荷分布以及强度影响;更强的表面电负性以及更密集的电荷分布使得OxSF溶液更趋向于自组装成单向纳米纤维结构。而在较高温下,OxSF自组装过程则更倾向于热力学驱动;其纳米纤维的组装更趋向于随机分叉生长。OxSF溶液自组装获得纳米纤维形貌可受到表面电荷分布以及强度控制,其组装纳米纤维直径为17±3 nm,Df值在1-2之间。由于界面间的静电吸附作用,表面带有负电荷的OxSF纳米纤维与壳聚糖层层旋涂复合材料作用具有较高的力学强度。以OxSF溶液冷冻干燥制备的支架孔隙大小为200±40μm;其干态下压缩模量为53.6±11.8 MPa,是原始再生蚕丝蛋白(SF)溶液所制备同样孔隙率支架的100多倍(压缩模量35.5±12.2 kPa)。矿化后支架孔隙结构无明显变化,然而矿化后的氧化再生蚕丝蛋白(M-OxSF)支架相较于矿化后原始再生蚕丝蛋白(M-SF)支架有更为密集的矿物沉积;此时,M-OxSF支架在湿态下压缩模量为758±189 kPa;而M-SF支架压缩模量仅为21±8kPa。OxSF支架可以为人骨髓间充质干细胞(hMSCs)提供良好的增殖与分化环境;而M-OxSF支架进一步扩大了这一优势。活体染色,骨分化前期(ALP,Col1a1)以及骨分化后期(OPN,OC)基因表达量的测定同时表明,无论预矿化与否,氧化后丝蛋白(OxSF与M-OxSF)所制备支架材料在促进hMSCs成骨分化程度上显著强于(*p0.05)未氧化丝蛋白所制备支架(SF与M-SF)。
【学位授予单位】:南京林业大学
【学位级别】:博士
【学位授予年份】:2017
【分类号】:TQ341.5

【相似文献】
中国期刊全文数据库 前10条
1 朱良均,斯可耳,姚菊明,李幼禄,陈国定;蚕丝蛋白的机能和应用[J];丝绸;1996年06期
2 李志林;吴瑞红;;蚕丝蛋白开发利用的研究进展[J];广东化工;2006年02期
3 张雪娇;肖更生;廖森泰;;蚕丝蛋白的综合利用进展及发展趋势[J];广东蚕业;2010年04期
4 万琼;胡绮;;蚕丝蛋白的开发及综合应用概述[J];现代丝绸科学与技术;2012年03期
5 西泽嘉彦;庞贵朴;;蚕丝蛋白粉末的制法[J];日用化学品科学;1986年01期
6 顾金山;蚕丝蛋白对人体的营养作用[J];丝绸;1990年09期
7 封云芳;陈碧源;许红燕;;桑蚕丝蛋白的聚丙烯酰胺凝胶电泳研究 Ⅰ.丝蛋白的非解离和解离系统电泳[J];浙江丝绸工学院学报;1991年04期
8 李德远,文德卿,苏喜生,陈宗道,龚顺清;蚕丝蛋白食品的研究开发[J];食品科学;1994年04期
9 谢莫;;用蚕丝蛋白护肤[J];消费指南;2010年10期
10 孔祥东,朱良均,闵思佳;功能性蚕丝蛋白食品的研究概况[J];食品工业科技;2000年06期
中国重要会议论文全文数据库 前10条
1 朱正华;朱良均;闵思佳;;蚕丝蛋白纤维改性的研究进展[A];中国蚕学会第七次全国代表大会论文集[C];2003年
2 徐昌建;李德昌;季葆华;;蚕丝蛋白β片结构破坏动力学过程研究[A];北京力学会第20届学术年会论文集[C];2014年
3 王玉军;柳学广;徐世清;;桑蚕丝蛋白生物新功能的开发及应用[A];中国蚕学会第七届二次理事会暨学术年会论文集[C];2005年
4 张海萍;朱良均;闵思佳;杨明英;;蚕丝蛋白生物资源高分子材料的应用研究[A];中国蚕学会第六届青年学术研讨会论文集(3)[C];2009年
5 刘毅;肖宏涛;薛美思;;适宜于构建组织工程脂肪的蚕丝蛋白支架的筛选[A];美丽人生 和谐世界——中华医学会第七次全国医学美学与美容学术年会、中华医学会医学美学与美容学分会20周年庆典暨第三届两岸四地美容医学学术论坛论文汇编[C];2010年
6 张海萍;朱良均;闵思佳;;接枝共聚法在蚕丝纤维和蚕丝蛋白改性中的应用进展[A];中国蚕学会第七届二次理事会暨学术年会论文集[C];2005年
7 胡桂燕;谢德松;;蚕丝蛋白的提取及开发应用研究[A];2002年中国化妆品学术研讨会论文集[C];2002年
8 邓连霞;张海萍;杨明英;朱良均;;蚕丝蛋白生物高分子材料的应用研究新进展[A];全国家(柞)蚕资源高值化利用学术研讨会论文集[C];2013年
9 胡皆汉;郭建民;韩秀文;纪涛;;蚕丝蛋白结构的固态CP-MAS~(13)C NMR研究[A];第五届全国波谱学学术会议论文摘要集[C];1988年
10 韩秀文;郭建民;胡皆汉;刘秀梅;;蚕丝蛋白的NMR研究 Ⅰ.桑蚕及榨蚕丝素的液体高分辨NMR研究[A];第六届全国波谱学学术会议论文摘要集[C];1990年
中国重要报纸全文数据库 前3条
1 本报记者 何芳 王莹;蚕丝蛋白:食品保健品的营养添加剂[N];中国企业报;2012年
2 记者 许琦敏;食量小涨两成 丝量大增六成[N];文汇报;2011年
3 记者 张亦筑;西南大学首创高功能涤纶蚕丝蛋白复合面料[N];重庆日报;2013年
中国博士学位论文全文数据库 前10条
1 郑可;蚕丝蛋白的纳米纤维的制备与应用[D];南京林业大学;2017年
2 帅亚俊;微/纳拓扑结构蚕丝蛋白支架的构建及其骨修复功能研究[D];浙江大学;2017年
3 费翔;蚕丝蛋白调控功能性无机纳米复合材料的制备[D];复旦大学;2013年
4 李力;贾湖遗址墓葬土壤中蚕丝蛋白残留物的鉴定与分析[D];中国科学技术大学;2015年
5 张锋;静电纺丝构建蚕丝蛋白基支架及其应用于神经修复的研究[D];苏州大学;2010年
6 黎作鹏;体域纳米网络关键技术研究[D];哈尔滨工程大学;2014年
7 叶春洪;Layer-by-layer自组装蚕丝蛋白微结构的制备与响应性能研究[D];南京林业大学;2013年
8 张正飞;一维氧化钨纳米材料无催化剂生长的原位透射电镜研究[D];浙江大学;2017年
9 刘敬东;铜纳米颗粒合成及其低温烧结互连行为研究[D];哈尔滨工业大学;2017年
10 谷志远;基于纳米线的光学微腔和纳米激光器[D];哈尔滨工业大学;2016年
中国硕士学位论文全文数据库 前10条
1 梁金;取向纳米蚕丝蛋白对骨髓间充质干细胞体外形态及增殖的影响[D];南京大学;2013年
2 杨照;蚕丝蛋白/明胶复合肝组织工程材料生物相容性研究[D];第四军医大学;2011年
3 才亮;蚕丝蛋白的制备工艺及开发应用[D];广西大学;2008年
4 袁翰;蚕丝蛋白取向纳米纤维材料对间充质干细胞的行为调控[D];南京中医药大学;2014年
5 杨秀娟;金纳米簇的合成与性质的研究[D];长春理工大学;2017年
6 孙怡文;铜锌锡硫纳米结构的制备、相变与光电性能研究[D];合肥工业大学;2017年
7 袁慧勇;不溶性蚕丝蛋白超细粉的制备及应用[D];河北大学;2010年
8 朱笑天;金纳米棒的制备与修饰及其在环境污染物检测中的应用[D];郑州大学;2017年
9 任雪利;纳米气泡对污染物的吸附及其影响因素探究[D];上海师范大学;2017年
10 谭晓慧;蚕丝蛋白的开发利用研究[D];大连工业大学;2010年
 快捷付款方式  订购知网充值卡  订购热线  帮助中心
  • 400-819-9993
  • 010-62791813
  • 010-62985026