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《曲阜师范大学》 2002年
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蛋白质模型分子体系溶液热力学研究

朱焰  
【摘要】: 氨基酸是重要的生物活性物质,是组成蛋白质的基本结构单位,被认为是理论研究中最重要的生物模型化合物。通过对水溶液中氨基酸的各种热力学性质研究,可以获得各种氨基酸在水溶液中的作用及对生命系统功能控制的机制。然而,大多数蛋白质的天然环境并不是单纯的水溶液,而是含有许多有机物的复杂环境。有机溶剂对蛋白质的溶解度、变性行为、折叠和解折叠及酶的活性等都有很大影响,对于蛋白质、氨基酸在具有一定生物功能的分子与水组成的混合溶剂中的热力学性质研究具有特别重要的意义。 本论文主要由以下几部分组成: 第一部分,用2277热活性检测仪的流动混合测量系统测定了298.15K时甘氨酸、L-丙氨酸、L-缬氨酸、L-丝氨酸、L-苏氨酸和L-脯氨酸分别与甲醇、乙醇、丙醇以及丁醇在水溶液中的混合过程焓变,根据McMillan-Hayer理论关联得到各级焓作用系数,并运用基团贡献法探讨了不同氨基酸分子与上述四种醇分子的相互作用机理。 结果表明,不同氨基酸的焓对作用系数h_(xy)值主要决定于氨基酸分子与上述四种醇分子的静电作用和各自的结构。从氨基酸角度分析,其h_(xy)值主要决定于氨基酸侧链的性质:非极性侧基,由于与上述四种醇分子的疏水-疏水相互作用和疏水-亲水相互作用,对h_(xy)值具有正贡献,脯氨酸中的吡咯环也具有较大的疏水作用;亲水性侧基(-OH)与上述四种醇分子间的亲水-亲水相互作用对h_(xy)值具有负贡献,而存在的亲水-疏水相互作用又对h_(xy)值具有正贡献。若既带有亲水性基团又带有疏水性基团,其h_(xy)值决定于上述各种贡献的竞争。 第二部分,在第一部分的基础上进一步从不同醇的角度讨论焓对相互作用系数h_(xy)随非极性侧链的变化规律。 结果表明,不同醇分子与不同氨基酸分子间h_(xy)值的差异主要决定于这两种溶质分子的结构。对于氨基酸分子,氨基酸分子侧基α-碳上 Im宁帅范人学颀十学位论义 摘 要 一 的非极性脂肪侧基和五元毗咯环结构对烩对作用系数h。。值有正贡献; -而极性的羟基对烩对作用系数h。i值有负贡献。醇分子中的非极性烷烃 侧基对hx。具有正贡献,且随着烷烃侧链的增大表现出线性递增的变化; 极性的羟基对烩对作用系数h。主要表现为负贡献。 第三部分,用2277热活性检测仪的流动混合测量系统测定了 298.15K时甘氨酸、L-丙氨酸、L-翱氨酸、L-丝氨酸、L-苏氨酸和 Y—丁氨酸分别与吮吱、四氢吱响、1.4-二氧六环以及环己酮在水溶 液中的混合过程烩变,根据 Mcm fan-Mayer理论关懈到各级烩作 用系数,并用基团贡献法探讨了不同氨基酸与毗嚏、四氢吠响门.个 二氧六环及环己酮的相互作用机理。得到如下结果: *六种氨基酸分子与不同杂环分子之间的h,的差异主要决定于 这两种溶质分子结构的不同。对于氨基酸分子,氨基酸侧基a-碳上的 非极性脂肪侧 烩对作用系数hx,具有正贡献;而极性的羟基汁烩对 作用系数卜x。有负贡献。环己酮、1.4-二氧六环、四氢吠响及Phte分子 。各有自己独特的环状结构,均表现出较大的疏郴用,对h。,值具有正 贡献;而杂环分子的权性头驯hx,值主要表现为负贡献。 m 用SWAG基团贡献法对氨基酸与四氢吱响、1.4——氧六环的烩 对作用阶了全面的分析,得到了更具普遍意义的两种溶质分子的各 基团之间的相互作用烩H;;,进一步获得了各基团之间相互作用的性质 和对烩对作用系数的贡献。
【学位授予单位】:曲阜师范大学
【学位级别】:硕士
【学位授予年份】:2002
【分类号】:O642

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