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《武汉工程大学》 2017年
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基于两亲分子与牛血清蛋白的超分子体系的研究

王璇  
【摘要】:蛋白质-表面活性剂复配体系的研究一直是备受人们关注的课题。首先,它们都是在日常生活中十分常见的物质,且二者都是两性分子,很容易发生相互作用,目前二者的复合物已广泛应用在食品、生物、医药、化妆品等领域;其次,随着科学技术的发展,一些新型的表面活性剂相继被合成出来,而不同结构的表面活性剂与蛋白质的相互作用不同,所以许多表面活性剂与蛋白质相互作用的研究结果不具有普适性。正是基于上述原因,表面活性剂与蛋白质相互作用的研究具有重要的理论和实际意义。本文采用荧光光谱、紫外吸收光谱以及圆二色谱法,研究了4种不同类型的表面活性剂与牛血清蛋白(BSA)在Na_2HPO_3-NaH_2PO_3缓冲溶液(pH=7.4)中的相互作用,考察了表面活性剂浓度、结构对二者相互作用的影响,初步阐明了这4类表面活性剂与BSA的结合机理及作用规律。本文研究内容主要分为以下五个部分:第一部分概述了蛋白质和表面活性剂的基础知识,并综述了二者相互作用的研究进展及研究意义等。第二部分研究了苯磺酸盐Gemini表面活性剂(9AB-s-9AB,s=4,6)与牛血清蛋白(SDS)的相互作用,同时选择已普遍研究的单链阴离子表面活性剂十二烷基硫酸钠(SDS)作为比较研究。内源荧光表明,2种苯磺酸盐Gemini表面活性剂(9AB-s-9AB,s=4,6)均对BSA的荧光有猝灭作用,且随着表面活性剂浓度的增加,BSA的荧光猝灭加强,最大发射波长蓝移。同步荧光显示表面活性剂的加入主要影响BSA的色氨酸(Trp)残基,推测出BSA的构象发生了一定程度的变化。结合Stern-Volmer方程和紫外吸收光谱推断BSA荧光猝灭的主要原因是静态猝灭。此外,圆二色谱的结果表明,9AB-s-9AB与BSA的相互作用显著高于SDS与BSA的相互作用,并且9AB-s-9AB与BSA的相互作用依赖于间隔基烷基链长度,间隔基烷基链越长,其与BSA的结合作用越强。第三部分选择了长链季铵盐Gemini表面活性剂[C_(12)C_4C_(12)(C_n)Br_2,n=1,2,3,4]与牛血清蛋白(BSA)相互作用。结果表明,4种长链季铵盐Gemini表面活性剂均对BSA的荧光有猝灭作用,C_(12)C_4C_(12)(C_n)Br_2的加入主要影响BSA的色氨酸(Trp)残基,且随着C_(12)C_4C_(12)(C_n)Br_2浓度的增加,BSA的荧光猝灭加强,最大发射波长蓝移。这种荧光猝灭的原因主要是C_(12)C_4C_(12)(C_n)Br_2与BSA形成了复合物引起静态增强,属于静态猝灭过程。C_(12)C_4C_(12)(C_n)Br_2与BSA的结合程度大小遵循以下顺序:C_(12)C_4C_(12)(Et)Br_2C_(12)C_4C_(12)(Pr)Br_2C_(12)C_4C_(12)(Bu)Br_2C_(12)C_4C_(12)(Me)Br_2,表明C_(12)C_4C_(12)(C_n)Br_2与BSA的相互作用与其分子中头基类型及头基烷基链长度有重要关系。第四部分研究了哌啶季铵盐Gemini表面活性剂[Pi(C_m),m=12,14,16]与牛血清蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,Pi(C_m)对BSA的荧光强度有猝灭作用,随着表面活性剂浓度的增加,BSA的荧光猝灭加强,最大发射波长蓝移,且荧光猝灭现象中包含静态猝灭过程。Pi(C_m)主要影响BSA分子中的Trp残基导致BSA的构象发生改变。在相同条件下,Pi(C_m)与BSA的相互作用与其分子中疏水尾链的烷基链长度有重要关系,疏水烷基链越长,其与BSA的结合作用越强。3种表面活性剂与BSA分子的相互作用大小遵循以下规律:Pi(C_(12))Pi(C_(14))Pi(C_(16))。第五部分选择了Bola表面活性剂[Bola(C_n),n=1,2,3]与牛血清蛋白(BSA)相互作用。荧光光谱结果表明,Bola表面活性剂比传统单链阳离子表面活性剂与BSA的相互作用更强,Bola表面活性剂能猝灭BSA的荧光强度,Bola表面活性剂主要同BSA分子中的Trp残基相互作用导致BSA的构象发生改变。随着Bola表面活性剂浓度的增加,BSA的荧光猝灭加强,最大发射波长蓝移。结合Stern-Volmer方程和紫外吸收光谱推断BSA荧光猝灭的主要原因是静态猝灭。此外,CD谱显示出3种Bola表面活性剂与BSA分子的相互作用大小遵循以下顺序:Bola(Me)Bola(Et)Bola(Pr),从而可以推断,Bola表面活性剂与BSA的相互作用与其分子中头基烷基链长度有关,头基烷基链越长,其与BSA的结合作用越强。
【学位授予单位】:武汉工程大学
【学位级别】:硕士
【学位授予年份】:2017
【分类号】:O641.3

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