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新丰毒蛋白和辛纳毒蛋白凝集素亚基的结构和功能比较研究

杨海燕  
【摘要】:辛纳毒蛋白是从成熟的香樟树种子中分离的一种II型核糖体失活蛋白,它具有I、II、III三种亚型。这三种亚型具有很高的同源性,在变性聚丙烯酰胺凝胶电泳上显示一个条带。最近在香樟种子中发现了另一种分子量较小的II型核糖体失活蛋白——新丰毒蛋白。新丰毒蛋白的A链比辛纳毒蛋白的A链短,但它的B链与辛纳毒蛋白B链的分子量相同。研究还发现新丰毒蛋白和辛纳毒蛋白A、B链的N端的10个氨基酸序列均完全一致。已知,B链亚基对于II型核糖体失活蛋白细胞毒性功能的发挥起着重要的作用。因为B链作为一种凝集素,与细胞表面的糖脂或糖蛋白上特异糖链的识别是这类毒蛋白进入细胞发挥毒性的前提。而不含有凝集素亚基的一型和三型核糖体失活蛋白均不显示细胞毒性,所以II型核糖体失活蛋白的体内毒性功能的发挥在很大程度上依赖于凝集素亚基的糖结合活性和特异性。 本论文研究了新丰毒蛋白和辛纳毒蛋白凝集素亚基的初级结构和功能。新丰毒蛋白B链的胰蛋白酶降解产物通过液相色谱——质谱联用技术进行鉴定,并与辛纳毒蛋白B链构建的数据库进行比较分析。质谱/质谱测序鉴定出包括N端和C端的超过半数的肽段序列与辛纳毒蛋白II和/或III亚型的B链完全一致。 WP=3 另外,新丰毒蛋白和辛纳毒蛋白的凝集素活性用以下方法进行了确定:血凝反应测定凝集细胞的能力;通过半抗原抑制反应确定专一性结合的糖;荧光光谱法测定糖与凝集素的结合常数。结果发现两种蛋白均是半乳糖结合的凝集素,它们凝集细胞的活性和糖结合的能力是相同的。这些数据从结构和功能上表明新丰毒蛋白和辛纳毒蛋白的B链凝集素是相同的。


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