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《中国科学院研究生院(上海生命科学研究院)》 2006年
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高等植物光系统II外周蛋白结构和功能的研究

高金鹏  
【摘要】:高等植物中的光系统II(PSII)具有转换光能为化学能的功能。PSII在光下还原质体醌QB,推动光合放氧和PSII电子传递的运转。在高等植物中33、23和18 kDa的3个外周蛋白结合于PSII的囊腔侧,对PSII放氧活力的维持起着重要作用。33 kDa蛋白对参与光合放氧的核心组分的锰簇具有保护作用,被称为锰稳定蛋白(manganesestabilizing protein, MSP)。23和18 kDa蛋白与光氧化水释放氧的过程中Ca2+和Cl-的结合相关。本文通过多种生化、生物物理的手段分别对三个外周蛋白的结构和功能的进行了研究,主要包括以下四个方面的结果。 1.酪氨酸残基参与维持33 kDa蛋白的结构和功能 利用乙酰咪唑(NAI)化学修饰33 kDa蛋白中的酪氨酸残基(Tyr)。实验结果发现8个Tyr按照它在33 kDa蛋白空间构象中的位置可区分为暴露于表面、浅层包埋和深度包埋三类。约5(实际5.2)个暴露于表面的Tyr很容易被NAI修饰,有1-2个浅层包埋的Tyr在较高浓度的NAI条件下可以被修饰,至少还有1个处于深度包埋的Tyr只有在33 kDa蛋白解析叠情况下才能被修饰。前5个Tyr被修饰后不影响33 kDa蛋白的重组和恢复放氧能力。内源荧光和远紫外圆二色谱(CD)的测定显示此时33 kDa蛋白结构没有变化,表明这些暴露于表面的Tyr对于33 kDa蛋白重组到PSII膜上和恢复放氧活力并不重要。当33 kDa蛋白中被修饰的Tyr个数增总数达到6.4时33 kDa蛋白不能重组到PSII膜上去,放氧活力也得不到恢复。33 kDa蛋白的荧光光谱和CD光谱发生了明显变化,表明6.4个Tyr被修饰后的33 kDa蛋白发生结构上的改变是其失去重组及恢复放氧活性的根本原因,同时说明有1-2个浅层包埋的Tyr在维持33 kDa蛋白的结构和功能中起重要作用。33 kDa蛋白在8 M尿素处理充分解折叠后再用NAI进行修饰,可使全部8个Tyr都被修饰上,此时33 kDa蛋白的荧光光谱和CD光谱发生进一步的变化,显示33 kDa蛋白的结构更加解折叠,结果表明至少有1个处于深度包埋的Tyr也参与了维持蛋白的高级结构。 2.关键的赖氨酸残基参与维持33 kDa蛋白的结构和功能
【学位授予单位】:中国科学院研究生院(上海生命科学研究院)
【学位级别】:博士
【学位授予年份】:2006
【分类号】:Q946;Q945.11

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