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测定蛋白质的光度新方法研究

赵长容  
【摘要】:第1章综述了分光光度法、荧光光度法、共振散射光度法在蛋白质定量分析中的研究现状。 第2章采用分光光度计考察了不同酸度条件下酸性棕SR(ASR)的吸收光谱行为,以及与牛血清白蛋白(BSA)在酸性条件下的结合反应,探讨了结合反应的机理,考察了表面活性剂对结合反应的影响。 第3章建立了酸性棕SR(ASR)测定血清白蛋白的分光光度新方法。在Britton-Robinson酸性缓冲溶液中,加入非离子表面活性剂阿拉伯胶,使酸性棕SR(ASR)与血清白蛋白形成复合物,最大吸收波长为610nm,比单纯的ASR水溶液红移了165nm。当λ=610nm时,~εBSA=6.23×10~4L/mol·cm,~εHSA=7.23×10~4L/mol·cm;牛血清白蛋白(BSA)在0—91.00mg╱L,人血清白蛋白(HSA)在0—95.20mg/L范围内服从比尔定律。检出限分别为BSA:5.72mg/L,HSA:5.15mg/L。对6个人血清蛋白总量平行6次测定,相对标准偏差1.84%—4.41%,回收率93.47%—109.18%,并对5只小白鼠的血清蛋白总量进行了测定。 第4章研究了酸性棕SR(ASR)—蛋白质的共振散射光谱,考察了体系的光谱特征和主要影响因素,建立了人血清白蛋白(HSA)、牛血清白蛋白(BSA)、卵清白蛋白(Alb)的共振散射测定新方法。三种蛋白的线性范围分别为:0—1.17mg/L、0—1.13mg/L、0—1.13mg/L;检出限分别为:23.34μg/L、15.74μg/L、20.75μg/L。并将该方法用于人血清样品中蛋白质的测定,结果与医院双缩脲法一致。 第5章采用分光光度法研究了酸性棕NR(ANR)与血清白蛋白的结合反应。在Britton-Robinson(pH=2.50)缓冲溶液中,ANR与血清白蛋白结合生成沉淀,探讨了该结合反应的最佳条件,并利用分离沉淀测定ANR吸光度变化而建立了一种高灵敏度的测定血清白蛋白的新方法。牛血清白蛋白(BSA)在27.95—111.80mg/L,人血清白蛋白(HSA)在24.40—122.00mg╱L范围内服从比尔定律,其表观摩尔吸光系数分别为:1.44×10~6L/mol.cm(BSA);1.32×10~6L/mol.cm(HSA)。对7个人血清样品蛋白总量平行6次测定,相对标准偏差0.83%—3.02%,回收率 摘要 旦鱼鱼鱼鱼旦旦旦旦旦旦旦鱼鱼鱼旦.口闰鱼旦鱼鱼贝,.......旦贝............口口 90.90%一109.80%,且与医院双缩脉法结果基本一致。 第6章采用共振散射光谱法研究了酸性棕SG(ASG)与血清白蛋白的结合反 应。在pH 2.93的邻苯二甲酸氢钾一盐酸缓冲介质中,酸性棕sG与血清白蛋白结合 形成复合物,导致470nm处共振散射信号显著增强,据此建立了一种测定血清白 蛋白的新方法。在优化的实验条件下,牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HSA) 工作曲线线性范围分别为:o一o.56mg/L,o一0.55mg/L;检出限分别为::17.50此/L, 28.1卯g/L。将该方法用于人血清样品中蛋白总量的测定,与医院双缩脉法结果基 本一致。


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