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超嗜热古菌Aeropyrum pernix K1酰基肽水解酶/酯酶N-末端区域稳定化机制研究

张作明  
【摘要】:研究N-末端区域对酶稳定性的影响,不但能够加深了解酶的稳定化机制,而且对促进蛋白质分子设计和工程酶的应用具有重要意义。 来源于超嗜热古菌Aeropyrum pernix K1基因APE1547的重组蛋白表现酰基肽水解酶和酯酶的催化活性,其生物学稳定性极好。晶体结构分析表明,该酶由两个结构域组成。通过同源结构比较,发现N-末端区域具有连接两个结构域的作用,为揭示N-末端结构对酶活性及稳定性的影响,本论文构建了N-末端氨基酸缺失和两对盐桥消除的系列突变体。动力学、热力学及结构信息学分析揭示出,N-末端增加了局部稳定域的数量并增强了稳定域的刚性,阐明了其可能的区域稳定化机制。本研究为酶的稳定化设计提供了理论依据。


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