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杂多酸盐与牛血清蛋白相互作用的光谱法研究

郝素贞  
【摘要】: 蛋白质是各类生命的基本物质,是生物性状的直接表达者,担当着各种生理功能,能够从整体上维持生物体新陈代谢活动的进行。研究药物等小分子物质与蛋白质的作用机理和过程在药代动力学上具有重要意义。本论文基于开展小分子与蛋白质相互作用的重要意义及国内外研究趋势,综合利用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱、电化学线性扫描等手段研究了几种多酸药物与蛋白质的作用机理,论文共分四部分。 第一章:简要介绍了蛋白质的结构、功能和光谱性质及多酸化合物在药学方面的研究和应用;综述了小分子物质与蛋白质作用的荧光法研究进展及部分研究成果。 第二章:利用荧光技术和电化学线性扫描方法研究了模拟生理条件下Na9[SbW9O33]·19.5H2O(SbW)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用。荧光实验结果显示SbW与BSA通过静态猝灭形成1:1的SbW-BSA复合物,SbW的电化学线性扫描也证实了这种复合物的形成。离子强度和pH值对结合常数的影响表明在模拟生理条件下静电作用力不是二者结合的主要作用力且在偏酸性和偏碱性环境中SbW-BSA具有更强的结合力。热力学计算结果表明,氢键和范德华力是稳定SbW-BSA的主要作用力;同步荧光表明SbW的加入并未改变BSA色氨酸和酪氨酸的微环境。 第三章:利用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了模拟生理条件下α-K8H2[SiW9Ti3O40]?15H2O(SiW9Ti3)与牛血清蛋白(BSA)的作用。实验结果表明SiW9Ti3以静态机理猝灭BSA的内在荧光且与BSA有两类结合位点。当CSiW9Ti3/CBSA1.4时,SiW9Ti3以单一的结合位点结合到疏水腔内,疏水作用力是主要作用力;而当CSiW9Ti3/CBSA1.4时,SiW9Ti3还可以结合到其他的位点,使得结合位点数增大到1.5,静电作用力成为稳定复合物的主要作用力。SiW9Ti3的作用使BSA的构象发生了改变。最后考察了几种常见离子对SiW9Ti3-BSA结合常数的影响,这些结果可以帮助我们更好地了解SiW9Ti3在体内的代谢过程,使其更好地发挥治疗作用。 第四章:利用荧光光谱法及紫外-可见光谱研究了α-Na10SiW9O34?18H2O(SiW9)与BSA的相互作用,研究结果表明,SiW9通过静态机理猝灭BSA的内在荧光,其结合常数为6.42×104 L mol-1,SiW9与BSA的色氨酸残基的结合距离为1.85 nm。热力学分析,SiW9与BSA之间存在的主要作用力为疏水作用。紫外和同步荧光光谱法考察了SiW9对BSA构象的影响,发现SiW9能使BSA色氨酸残基周围环境的极性增强,使得肽链的伸展程度有所增加,而酪氨酸残基周围微环境的极性减弱,疏水性增加,从而使得蛋白质的结构发生了改变,影响了蛋白质的某些功能活性。


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