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混合蛋白体系的稳定性研究

韩越  
【摘要】:本文以大豆分离蛋白(SPI)、酪蛋白(CS)、乳清分离蛋白(WPI)、乳浓缩蛋白(MPC)为原料,将SPI分别与CS、WPI、MPC混合,研究SPI+CS、SPI+WPI、SPI+MPC三种混合蛋白体系中,蛋白的相互作用以及混合蛋白体系的稳定性。以稳定性系数R、离心沉淀率、离心悬浮比、自然沉淀量为评价指标,分别优化SPI与三种乳蛋白混合的工艺配方,为动植物混合蛋白产品的产业化提供理论和技术支持。主要研究结果如下:(1)SPI+CS混合蛋白体系优化配方为:SPI与CS质量比为1:1,蛋白浓度为1%,Ca2+浓度为3mmol/L;SPI+WPI混合蛋白体系优化配方为SPI与WPI质量比为2:1,蛋白浓度为2%,Ca2+浓度为3mmol/L;SPI+MPC混合蛋白体系优化配方为SPI与MPC质量比为2:1,蛋白浓度为2%,Ca2+浓度为2mmol/L。(2)SPI+CS混合蛋白体系较优处理工艺条件为pH7,100℃下加热、15min,400W、50℃下超声30min;SPI+WPI混合蛋白体系较优处理工艺条件为:p H7.5,90℃下加热15min,400W、50℃下超声20min;SPI+MPC混合蛋白体系较优处理工艺条件为:p H7,90℃下加热15min,400W、50℃下超声25min;在此条件下得到的三种混合蛋白体系稳定性良好。(3)研究了SPI+CS、SPI+WPI、SPI+MPC三种混合蛋白体系的平均粒径、Zeta电位和微观透射电子显微镜性质变化,分析两种蛋白间的相互作用及其对体系稳定性的影响。结果表明,两种的蛋白质量比、蛋白浓度、Ca2+、p H、超声处理、热处理温度等都对混合蛋白的稳定性有一定影响。经过p H、超声及热处理后的三种混合蛋白溶液的稳定性系数和离心悬浮比增大、离心沉淀率降低,平均粒径减小,Zeta电位的绝对值增加,说明溶液中蛋白粒子间的斥力增大,有利于蛋白粒子处于分散状态。微观电子显微镜分析表明,与未经处理的混合蛋白体系相比,经过配方优化、调整p H值、超声和热处理后的混合蛋白溶液的微观结构发生了变化,蛋白分子在一定程度上伸展、分子链打开,体系中的大分子蛋白发生解聚和重新结合;粒径分析表明,混合蛋白溶液中蛋白分子分布更加均匀,提高了体系的稳定性。


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