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亚基解离与重聚集对大豆蛋白结构和功能特性的影响

源博恩  
【摘要】:本文以低温脱脂豆粕为原料,首先研究了大豆分离蛋白在不同pH值条件下的亚基解离程度以及结构的变化。在此基础上,在最佳pH值条件下促进大豆蛋白亚基解离,配合热处理、高压均质处理以及胃蛋白酶限制性酶解处理,以及三者之间的复合处理诱导聚集,系统研究了大豆蛋白亚基解离和重聚集对大豆蛋白结构和功能特性的影响规律。 实验结果表明,酸性条件下大豆分离蛋白亚基解离主要是由于分子间相互排斥力而导致,而且大豆球蛋白的亚基解离程度远大于β-伴大豆球蛋白。通过Zeta电位、溶解性、二级结构、荧光扫描和粒度分析证实,pH2.0和pH3.0条件下大豆分离蛋白发生了亚基解离,而pH1.0和pH7.0条件下大豆分离蛋白未发生亚基解离,反而发生了聚集。 在pH3.0的条件下进行热处理,4%的蛋白浓度可以有效促进可溶性聚集体的形成。在此条件下50℃热处理对大豆蛋白结构影响不明显,而70℃加热导致β-伴大豆球蛋白变性,在加热的0-90min之间形成可溶性聚集体;90℃加热则导致球蛋白和β-伴大豆球蛋白同时变性,在0-30min之间热处理形成可溶性聚集体,之后随着热处理时间的延长,聚集体解聚。而pH7.0条件下90℃热处理,在0-60min之间大豆蛋白主要发生亚基解离,暴露出疏水基团,粒径增大,之后随着加热时间的延长,开始形成聚集体。功能特性方面,由于pH3.0条件下热处理所得产物暴露巯基比pH7.0条件下加热的产物多,因此前者凝胶性最高达到2000Pa,明显高于后者,但前者改性产物乳化性比后者差。 在pH3.0的条件下进行高压均质处理,蛋白浓度达到4%时才发生聚集形成可溶性聚集体。而在此条件,20MPa均质处理可以使大豆蛋白进一步亚基解离并展开,粒径增大,荧光扫描λmax红移,而随着压力上升,形成聚集体。中性条件下均质处理,随着均质压力升高,大豆蛋白结构不断解离,粒径下降,荧光扫描λmax红移。功能特性方面,相对于pH7.0来说,pH3.0均质处理会导致溶解性下降,乳化性变差。 胃蛋白酶酶解大豆蛋白的最佳pH值为2.0,胃蛋白酶抑制剂可以有效抑制胃蛋白酶的酶解作用。胃蛋白酶对球蛋白有明显的降解作用,但对于β-伴大豆球蛋白,胃蛋白酶只对α亚基有微弱的降解作用。在酶解的0-120min,胃蛋白酶主要作用于球蛋白,释放出小分子肽并形成可溶性聚集体,导致溶解性、乳化性改善;而从120min开始,球蛋白全部分解,胃蛋白酶作用于β-伴大豆球蛋白形成不溶性聚集体,导致功能特性下降。当把pH2.0的酶解产物回调至pH7.0,由于盐离子浓度从0.13%上升到0.51%,使在pH2.0条件下产生的不溶性聚集体发生“盐溶”现象,溶解性上升,并高于在pH2.0条件下的时候。但其他结构的变化趋势基本相同。 在酸性条件下进行胃蛋白酶酶解和高压均质的复合改性,并把单纯酸处理、酸性条件下均质处理以及胃蛋白酶酶解处理作为对照,结果显示,虽然这三种改性方法均可改善溶解性、乳化性和起泡性,但效果并没有复合改性好。相对于这三种方法,复合改性过程中能形成更多、体积更小的可溶性聚集体,分子柔性强,能有效降低表面张力,从而提高功能特性。


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