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酶法聚合食物蛋白质及其改性机理研究

唐传核  
【摘要】:本论文系统研究了微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)催化食物蛋白质的聚合特性及其改性机理。主要研究结果如下: 1.采用SDS-PAGE结合凝胶成像技术研究了还原状态下MTGase催化酪蛋白酸钠(CN)、牛血清蛋白(BSA)、大豆球蛋白(glycinin)和β-伴豆球蛋白(β-conglycinin)、β-乳球蛋白(β-LG)和α-乳白蛋白(α-LA)等单底物蛋白聚合,结果表明:MTGase较易催化CN和BSA聚合,其次为glycinin,而β-伴豆球蛋白、β-LG和α-LA最不易。据此,本研究认为较低表面疏水度(So)的蛋白质易于被MTGase聚合,而对蛋白质进行一定的预处理可增强MTGase对球状蛋白质的催化活性。 2.通过UV和IR光谱证实了MTGase催化球蛋白聚合过程存在“诱导期”。首次阐明MTGase催化球蛋白的聚合机理。 3.研究了MTGase催化β-LG/CN、BSA/β-LG、BSA/CN、glycinin/β-LG、glycinin/CN、glycinin/BSA等多蛋白体系的聚合特性,结果表明只有使那些So相仿的蛋白质才有可能被MTGase交联形成异源聚合物(hetero-polymers)。并提出了MTGase催化多底物蛋白聚合的模型以及机理。 4.研究了离子强度、酶量、pH以及温度等因素对MTGase聚合大豆球蛋白(glycinin)的影响,结果表明:低离子强度(I=0.1)对MTGase聚合大豆球蛋白有利;最适pH和温度分别为7.0~8.0和37~50℃。MTGase聚合大豆酸沉蛋白(SAPP)时,对大豆球蛋白的聚合效果明显优于β-伴豆球蛋白。而且,MTGase只能使大豆球蛋白(glycinin)的酸性亚基聚合,而不能使其碱性亚基聚合。 5.研究了MTGase聚合SAPP对其功能特性的影响,结果表明:MTGase聚合SAPP显著地改善了其pH稳定性、泡沫稳定性、凝胶性能以及水化性能,然而降低了溶解性能和乳化性能; 6.采用紫外光谱(UV)、荧光光谱(fluorescence)以及红外光谱(FT-IR)分析了SAPP以及其MTGase-聚合物的分子结构特征,结果表明:SAPP经MTGase聚合后,其多肽链的疏水区域暴露,α-螺旋或无规卷曲的二级结构比例增加。还采用蛋白质在不同溶剂的溶解度差异和凝胶过滤色谱研究了MTGase聚合对SAPP中分子作用力的影响,结


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