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榆黄菇凝集素(Pleurotus citrinopileatus lectin)的分离纯化及部分性质研究

何晓佳  
【摘要】:榆黄菇子实体经匀浆、抽提、离心、CM-Sepharose、Q-Sepharose、SP-Sepharose离子交换及Sephacryl S-200分子筛层析,得到纯化的榆黄菇凝集素(Pleurotus citrinopileatus lectin,PCL)。SDS-PAGE和SephacrylS-200凝胶过滤分析表明榆黄菇凝集素是分子量约为17.5kDa的单体蛋白。凝血活性结果表明榆黄菇凝集素能凝集天然的兔血细胞和人四种血型细胞,没有表现出血型专一性。凝血抑制活性结果表明测试的糖和糖蛋白中,仅唾液酸和卵粘蛋白能有效抑制凝集素的凝血活性,最低抑制浓度分别为0.39mM和1.25μg/ml。PCL的凝血活性在50℃以下保持相对的稳定性,高于50℃,凝血活性逐步伤失,高于70℃,凝血活性全部丢失。测试的pH范围内,PCL凝血活性在pH4.0-12.0保持稳定,当pH低于4.0或高于12.0时,部分或大部分的凝血活性丢失。EDTA处理和所有测试的二价或三价金属离子不影响榆皇菇凝集素的凝血活性,表明凝血活性不依赖测试的金属离子。脲、盐酸胍、SDS对凝集素凝血活性的影响表明,随着变性剂浓度的升高,凝血活性逐渐伤失。氨基酸残基的化学修饰结果表明:在非变性或变性条件下,色氨酸残基的修饰均导致凝血活性完全丧失,分别有5.6和5.8个色氨酸残基被修饰,表明色氨酸参与凝集素凝血活性中心的组成;当存在唾液酸的条件下,分别有2.8和3个色氨酸残基被修饰,预示着大约三个色氨酸残基直接参与糖结合活性的组成。赖氨酸残基修饰导致80%


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