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冻融循环对小麦HMW-GS近等基因系面筋蛋白的物理性能及结构的影响

朱建  
【摘要】:由于冷冻面团技术可方便、快捷、长时间保持食品风味等优点,已成为烘焙行业中首选的保藏方法。但是,在冻藏过程中温度的波动或反复冻融会使冷冻面团的加工品质变劣,而面筋蛋白的劣变是冷冻面团品质下降的关键因素。目前,针对冻藏处理对麦谷蛋白、麦醇溶蛋白的结构和物理性能的影响及加热处理对冷冻面筋蛋白的展开及折叠的影响的研究已有报道。然而,反复冻融循环对不同高分子量谷蛋白亚基(HMW-GS)近等基因系面筋蛋白的结构及物理性能的研究鲜见报道。本研究选用以西农1718为遗传背景的Glu-B1位点HMW-GS等位变异的两个近等基因系NIL1(1,6+8,2+12)和NIL2(1,14+15,2+12)为材料,研究反复冻融循环对两个近等基因系面筋蛋白物理性能及结构的影响。得到如下主要结果:(1)反复冻融循环处理后,两个近等基因系冷冻面筋蛋白的可冻结水含量均有增加。与含有劣质亚基的NIL1(1,6+8,2+12)相比,具有优质亚基的NIL2(1,14+15,2+12)的可冻结水含量增加的量较少,这表明NIL2(1,14+15,2+12)比NIL1(1,6+8,2+12)更适合做冷冻面团。(2)在未循环冻融处理前,NIL2(1,14+15,2+12)的热变性温度(T_p),热焓值(ΔH)以及热降解温度(T_d)均比NIL1(1,6+8,2+12)高,失重率(%)没有显著差异。在反复冻融循环处理后,两个近等基因系的T_p和失重率(%)均增加,ΔH和T_d均降低,但NIL2(1,14+15,2+12)冷冻面筋蛋白的热力学性能的增加和降低幅度均比NIL1(1,6+8,2+12)小,表明在冻融循环条件下,NIL2(1,14+15,2+12)比NIL1(1,6+8,2+12)的热力学特性更加稳定。(3)不同HMW-GS组成的冷冻面筋蛋白的微观结构存在明显差异。在未处理前,两个近等基因系面筋蛋白的表面结构相对完整和光滑。随着冻融循环次数的增加,二者冷冻面筋蛋白的表面结构变得粗糙,网络中的孔洞变大,数量增加,而且还可以看到一些小的蛋白碎片从面筋网络中脱落出来(尤其是在第四次冻融循环后)。但反复冻融循环处理后,NIL1(1,6+8,2+12)的冷冻面筋蛋白比NIL2(1,14+15,2+12)解聚程度更大,且表面结构也比NIL2(1,14+15,2+12)更加粗糙。(4)冻融循环对HMW-GS近等基因系面筋蛋白的表面疏水性具有明显不同的影响。在反复冻融循环条件下,两个近等基因系冷冻面筋蛋白的表面疏水性均增加,和新鲜面筋的表面疏水性相比,NIL2(1,14+15,2+12)表面疏水性增加的量比NIL1(1,6+8,2+12)少,表明NIL1(1,6+8,2+12)比NIL2(1,14+15,2+12)对反复冻融更敏感。(5)二硫键(-S-S-)在维持面筋蛋白的三级结构和构象方面起着关键作用。随着冻融循环次数的增加,两个近等基因系的-S-S-含量显著降低,而巯基(SH_1)含量显著增加,表明冻融处理使得面筋蛋白中的-S-S-转换成了SH_1。和未冻融相比,NIL2(1,14+15,2+12)比NIL1(1,6+8,2+12)冷冻面筋蛋白的-S-S-含量降低的幅度小,说明NIL2(1,14+15,2+12)的GMP解聚程度小于NIL1(1,6+8,2+12)。(6)冻融循环处理会改变面筋蛋白的构象。在未冻融循环之前,两个近等基因系面筋蛋白中的β-折叠结构均占主导地位,且NIL2(1,14+15,2+12)比NIL1(1,6+8,2+12)的β-折叠结构含量更高。在反复冻融循环后,α-螺旋和β-转角结构的含量降低,而β-折叠和分子间β-折叠结构的含量增加,这表明冻融循环使蛋白发生了聚集行为。此外,相比于NIL2(1,14+15,2+12),冻融循环对NIL1(1,6+8,2+12)面筋蛋白构象的影响更大,说明在冻融条件下NIL2(1,14+15,2+12)比NIL1(1,6+8,2+12)的构象更稳定。综上所述,通过测定冻融循环对近等基因系面筋蛋白物理性能及结构的影响,可以进一步完善冷冻面团的劣变机理,进而从品种的角度为改善冷冻面团品质提供理论依据。


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