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甘薯可溶性蛋白的提取、纯化及胰蛋白酶抑制剂活性的研究

李郁  
【摘要】: 本文以甘薯为原料,比较了水、不同浓度的NaCl溶液和0.1M的NaOH溶液对甘薯可溶性蛋白的提取效果,结果发现不同溶剂对甘薯可溶性蛋白的提取率依次为0.1M NaOH溶液水不同浓度NaCl溶液,由这几种蛋白提取液制得的蛋白粉的纯度依次为水不同浓度NaCl溶液0.1M NaOH溶液。甘薯浆液的超滤浓缩倍率所制得的蛋白粉呈线性正相关(相关系数均为0.95,p≤0.01),随着浓缩倍数的递增,蛋白粉的纯度也逐渐增加。 本文采用了先过离子交换层析,再凝胶过滤层析的方法对甘薯可溶性蛋白Sporamin进性纯化,结果表明:经过DEAE-52离子交换纤维素纯化的甘薯可溶性蛋白,对于胰蛋白酶的比抑制百分率为281.69%/mg,纯化得率为14.32%,纯化倍数为3.51倍;经过Sephadex G-75葡聚糖凝胶过滤纯化得到的Sporamin可以达到电泳纯,它对于胰蛋白酶的比抑制百分率为513.73%/mg,纯化得率为13.54%,纯化倍数为6.40倍。 热处理会导致Sporamin的胰蛋白酶抑制剂活性的下降。80℃加热会使Sporamin部分失活,但100℃Sporamin仍不会完全失活。Sporamin的胰蛋白酶抑制剂活性经200MPa-600MPa压强处理后不变,说明600MPa仍然没有达到胰蛋白酶抑制剂变性的临界压力。但600MPa的加压处理可以杀灭样品中的微生物。通过对比热压处理前后的Sporamin的CD图谱,发现热压都会导致Sporamin的结构的变化。 从本文的研究可以看出甘薯可溶性蛋白的胰蛋白酶抑制剂活性在加压处理下十分稳定,加压可以用作今后甘薯可溶性蛋白以及其它一些胰蛋白酶抑制剂保持活性的加工手段,关于其相关的临界条件及作用机理有待于进一步研究。


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