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花生浓缩蛋白的制备、凝胶形成机理及其应用研究

吴海文  
【摘要】: 冷榨制油同步制取的花生蛋白粉虽然变性程度低,但是蛋白质含量相对较低(含量为50-55%),溶解度有限,凝胶性质不好,添加于肉制品中成型性很差,极易散开。针对以上问题,本论文以脱脂花生粉为原料,通过醇提技术、改性技术制备了功能性的花生浓缩蛋白,同时研究了它们的胶凝性和凝胶形成机理,初步探讨了它们在肉制品中的应用,旨在为进一步探讨改性蛋白结构与功能特性之间的关系奠定理论基础,为功能性花生浓缩蛋白在肉制品中的应用提供理论依据。 比较了不同制备方法对花生浓缩蛋白(PPC)功能性质的影响,确定出了一种蛋白含量高、功能性质好的浓缩蛋白制备方法-乙醇浸提方法。通过醇提单因素实验和二次正交旋转组合实验对醇提工艺参数进行优化,确定醇提工艺为:料液比为1:9.3,乙醇浓度为67.35%,浸提温度为36.85℃。验证实验结果表明,在此工艺参数下可以生产出蛋白含量% 70%的PPC。 以自制PPC为原料,采用热处理、高速搅拌处理、超声处理、微波处理和添加还原剂-1和还原剂-2等方法改善原始PPC的速凝性质。在物理改性中,热处理、高速搅拌处理和超声辐射处理对蛋白中的游离巯基和二硫键含量影响极显著(P0.01),其中又以超声辐射处理的影响最大。在超声辐射处理下,蛋白中的游离巯基含量达到11.44μmol/g,二硫键含量降为21.06μmol/g,此时表面疏水性指数So为12.14。在化学改性中,还原剂-1的处理效果要优于还原剂-2的,还原剂-1处理后的蛋白游离巯基含量达到15.25μmol/g,So值也达到最大,为15.34。 通过研究改性、原始PPC在不同pH和离子强度条件下的动态流变学性质、质构性质和热变性温度等变化,确定了在pH7.0时,PPC、超声处理PPC和还原剂-1处理PPC的最低凝胶点为16%,14-16%和12%(gpro./ml);当溶剂为0.1mol/LNaCl溶液时,原始PPC的最低凝胶点在自然pH6.73和7.0时为14%, pH3.0时为12%;揭示了改性、原始PPC溶解过程的复杂性及流变学性质与质构特性之间具有相关性,即在pH3.0时,盐离子的加入有利于蛋白形成强的凝胶,而pH7.0时,盐离子的加入不利于蛋白形成凝胶,但随Na盐离子浓度的增加,蛋白的热变性温度和吸收焓显著增加;蛋白的复合模量(G*)、贮能模量(G’)与蛋白的凝胶硬度呈极显著正相关,且流变性质中的G*和G’及质构性质中的粘结力值是六个指标中最具代表样品胶凝性的指标,它们累计贡献率达到90.9023%。 通过分析不同溶剂溶解改性、原始PPC分子间的作用力、采用红外光谱分析改性、原始PPC二级结构、氨基酸组成分析和显微结构观察等方法,初步推测原始PPC蛋白中主要是以二硫键、非共价键、分子间次级键和共价键为主要分子间作用键;经超声处理后,蛋白中的疏水键以及疏水区域内的静电和氢键作用成为分子间主要的作用键;经还原剂-1处理后,蛋白中以二硫键结合的蛋白含量很低,但是仍存在很多分子间次级键和非共价键等。蛋白经改性处理后,蛋白依旧是由大分子蛋白结构,虽然变松散,但仍是有序的结构而不是随意伸展的肽链。 采用荧光光谱扫描、荧光淬灭和紫外光谱扫描等方法测定改性、原始PPC三级结构结果可知,改性处理后有更多的Trp暴露于蛋白质分子表面;采用流变仪测定蛋白溶液的表观粘度变化结果可知,改性后蛋白的低剪切粘度要大于原始蛋白的表观粘度,且对剪切速率的依赖性也较低。改性、原始PPC受NaCl浓度影响不相同,由此推断在溶液中,原始PPC蛋白分子间的相互作用力是除静电相互作用外的其他共价键和次级键作用力,改性蛋白分子间的相互作用力是由静电相互作用占主导的,且蛋白质中含有较高比例的非极性区域。二价盐离子(Ca2+)充当了“盐桥”的作用,使蛋白质-盐-蛋白质形成了大分子的聚集体,蛋白分子间发生交联,促进了胶凝作用。 研究了改性、原始PPC的乳化能力,乳化油稳定性和乳化型碎肉制品(ECMP)稳定性及不同的添加量对ECMP得率、质构特性和感官评价的影响,结果表明:原始PPC的乳化能力较差,而改性处理PPC与大豆分离蛋白的乳化能力相当;不同蛋白ECMP的相应质构性质优劣依次顺序为:还原剂-1处理PPC≈大豆分离蛋白超声处理PPCPPC;改性、原始PPC不同的添加量对ECMP得率和质构特性的影响趋势基本一致,即随添加量的增加,ECMP得率和质构特性呈下降趋势;改性、原始PPC的添加量与ECMP产品得率呈显著负相关,产品凝胶弹性与质构评价总评分、凝胶粘结力呈显著正相关;而还原剂-1处理PPC ECMP产品凝胶质构性质的各指标之间存在显著的正相关关系,而且各指标与质构评价之间存在显著的正相关。


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